血紅蛋白的特性
血紅蛋白是紅細胞內運輸氧的特殊蛋白質，是使血液呈紅色的蛋白，由珠蛋白和血紅素組成。
血紅蛋白又稱血色素，是紅細胞的主要組成部分，能與氧結合，運輸氧和二氧化碳，所以在血液氣體運輸方面Hb占極為重要的地位。
其珠蛋白部分是由兩對不同的珠蛋白鏈（α鏈和β鏈）組成的四聚體。
/iknow-pic.cdn.bcebos.com/9d82d158ccbf6c81f3603068b23eb13532fa40de"target="_blank"title=""class="ikqb_img_alink">/iknow-pic.cdn.bcebos.com/9d82d158ccbf6c81f3603068b23eb13532fa40de?x-bce-process=image%2Fresize%2Cm_lfit%2Cw_600%2Ch_800%2Climit_1%2Fquality%2Cq_85%2Fformat%2Cf_auto"esrc="/9d82d158ccbf6c81f3603068b23eb13532fa40de"/>
擴展資料：
分子結構
血紅蛋白化學式為C3032H4816O812N780S8Fe4，每1個血紅蛋白分子由1個珠蛋白和4個血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成。每個血紅素又由4個吡咯基組成壹個環，中心為壹鐵原子。
每個珠蛋白有4條多肽鏈，每條多肽鏈與1個血紅素連接構成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個單體構成的四聚體。不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb（HbA）的多肽鏈是2條α鏈和2條β鏈，為α2β2結構。胎兒Hb（HbF）是2條α鏈和2條γ鏈，為α2γ2結構。
出生後不久HbF即為HbFA所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經清楚。每條α鏈含141個氨基酸殘基，每條β鏈含146個氨基酸殘基。
血紅素的Fe2+均連接在多肽鏈的組氨基酸殘基（His8）上，這個組氨酸殘基若被其它氨基酸取代，或其鄰近的氨基酸有所改變，都會影響Hb的功能。可見蛋白質結構和功能密切相關。
/baike.baidu.com/item/%E8%A1%80%E7%BA%A2%E8%9B%8B%E7%99%BD/94131?fr=aladdin"target="_blank"title="百度百科-血紅蛋白">百度百科-血紅蛋白