求生物化學名詞解釋
1,氨基酸（amino acid）：是含有壹個堿性氨基和壹個酸性羧基的有機化合物，氨基壹般連在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成
不需要從食物中獲得的氨基酸。
4，等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。
5，茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
6，肽鍵（peptide bond）:壹個氨基酸的羧基與另壹個的氨基的氨基縮合，除去壹分子水形成的酰氨鍵。
7，肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵***價連接形成的聚合物。
8，蛋白質壹級結構（primary structure）：指蛋白質中***價連接的氨基酸殘基的排列順序。
9，層析（chromatography）:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
10，離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
11，透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的壹種分離純化技術。
12，凝膠過濾層析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻層析。壹種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
13，親合層析（affinity chromatograph）：利用***價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。
14，高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。
15，凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。
16，SDS-聚丙烯酰氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去汙劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。
17，等電聚膠電泳（IFE）：利用壹種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯酰氨凝膠制造壹個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某壹pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。
18，雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。
19，Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈遊離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，余下的多肽鏈（少了壹個殘基）被回收再進行下壹輪降解循環。
20，同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。
第二章
1，構形（configuration):有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過***價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。
2，構象（conformation):指壹個分子中，不改變***價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。壹種構象改變為另壹種構象時，不要求***價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
3，肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，酰氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的壹個平面單位。
4，蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和酰胺基團之間形成的氫鍵維持的。
5，蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進壹步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，範德華力和鹽鍵維持的。
6，蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。
7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，壹般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每壹圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
8, β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過壹個肽鍵的羰基氧和位於同壹個肽鏈的另壹個酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
9，β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的壹種非重復多肽區，壹般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第壹個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。
10，超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若幹相鄰的二級結構單元組合在壹起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。
11，結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。
12，纖維蛋白（fibrous protein）:壹類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。
13，球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的壹類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14,角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。
15,膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的壹種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是壹種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每壹圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。
16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的壹種弱的非***價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。
17，伴娘蛋白（chaperone）:與壹種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。
18，二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的***價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。
19，範德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的壹弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們範德華力半徑之和時，範德華力最強。強的範德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20，蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及壹些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。
21，肌紅蛋白（myoglobin）:是由壹條肽鏈和壹個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。
22，復性（renaturation）:在壹定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。
23，波爾效應（Bohr effect）:CO2濃度的增加降低細胞內的pH，引起紅細胞內血紅蛋白氧親和力下降的現象。
24，血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。
25,別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。
26，鐮刀型細胞貧血病（sickle-cell anemia）: 血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的壹種疾病，病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白β—亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe)。
第三章
1，酶（enzyme）:生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是
通過降低活化能加快反應的速度。
2,脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基後的蛋白質部分。
3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。
4，酶活力單位（U,active unit）:酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。
5，比活（specific activity）:每分鐘每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。
6，活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的能量。
7，活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位於蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的壹些氨基酸殘基組成。
8，酸-堿催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用。
9，***價催化（covalent catalysis）：壹個底物或底物的壹部分與催化劑形成***價鍵，然後被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過***價方式進行的。
10，靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由於底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。
11，初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這壹階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。
12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示壹個酶促反應的起始速度（υ）與底物濃度([s])關系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
13，米氏常數（Michaelis constant）:對於壹個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（υ0）達到最大反應速度（υmax）壹半時的底物濃度。
14，催化常數（catalytic number）(Kcat):也稱為轉換數。是壹個動力學常數，是在底物處於飽和狀態下壹個酶（或壹個酶活性部位）催化壹個反應有多快的測量。催化常數等於最大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒鐘轉化為產物的底物的量（摩[爾]）。
15，雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。壹個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。
16，競爭性抑制作用（competitive inhibition）:通過增加底物濃度可以逆轉的壹種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同壹個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而
υmax不變。
17，非競爭性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與遊離酶結合，也可以與酶-底物復合物結合的壹種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km不變而υmax變小。
18，反競爭性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與遊離的酶結合的壹種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
19，絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質。
20，酶原（zymogen）:通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。
21，調節酶（regulatory enzyme）:位於壹個或多個代謝途徑內的壹個關鍵部位的酶，它的活性根據代謝的需要而增加或降低。
22，別構酶（allosteric enzyme）:活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶。
23，別構調節劑（allosteric modulator）:結合在別構調節酶的調節部位調節該酶催化活性的生物分子，別構調節劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。
24，齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的壹種模式，按照最簡單的齊變模式，由於壹個底物或別構調節劑的結合，蛋白質的構相在T（對底物親和性低的構象）和R（對底物親和性高的構象）之間變換。這壹模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象，或是T構象，或是R構象。
25，序變模式（sequential model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外壹種模式。按照最簡單的序變模式，壹個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，並使相鄰亞基的構象發生很大的變化。按照序變模式，只有壹個亞基對配體具有高的親和力。
26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同壹化學反應而化學組成不同的壹組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。
27，別構調節酶（allosteric modulator）：那稱為別構效應物。結合在別構酶的調節部位，調節酶催化活性的生物分子。別構調節物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。
第四章
1,維生素（vitamin）：是壹類動物本身不能合成，但對動物生長和健康又是必需的有機物，所以必需從食物中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生的。
2，水溶性維生素（water-soluble vitamin）：壹類能溶於水的有機營養分子。其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸（維生素C）等。
3，脂溶性維生素（lipid vitamin）：由長的碳氫鏈或稠環組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素包括A，D，E，和K，這類維生素能被動物貯存。
4，輔酶（conzyme）：某些酶在發揮催化作用時所需的壹類輔助因子，其成分中往往含有維生素。輔酶與酶結合松散，可以通過透析除去。
5，輔基（prosthetic group）：是與酶蛋白質***價結合的金屬離子或壹類有機化合物，用透析法不能除去。輔基在整個酶促反應過程中始終與酶的特定部位結合。
6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的輔酶，在某些氧化還原中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔。
7，黃素單核苷酸（FMN）壹種核黃素磷酸，是某些氧化還原反應的輔酶。
8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是維生素B1的輔形式，參與轉醛基反應。
9，黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化還原反應的輔酶，含有核黃素。
10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是維生素B6（吡哆醇）的衍生物，是轉氨酶，脫羧酶和消旋酶的酶。
11，生物素（biotin）：參與脫羧反應的壹種酶的輔助因子。
12，輔酶A(coenzyme A)：壹種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應中作為酰基的載體。
13，類胡蘿蔔素（carotenoid）：由異戊二烯組成的脂溶性光合色素。
14，轉氨酶（transaminase）：那稱為氨基轉移酶，在該酶的催化下，壹個α-氨基酸的氨基可轉移給別壹個α-酮酸。
第五章
1，醛糖（aldose）：壹類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-1）是壹個醛基。
2，酮糖（ketose）：壹類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-2）是壹個酮基。
3，異頭物（anomer）：僅在氧化數最高的C原子（異頭碳）上具有不同構形的糖分子的兩種異構體。
4，異頭碳（anomer carbon）：環化單糖的氧化數最高的C原子，異頭碳具有羰基的化學反應性。
5，變旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴隨它們的α-和β-異構形式的平衡而發生的比旋度變化。
6，單糖（monosaccharide）：由3個或更多碳原子組成的具有經驗公式（CH2O）n的簡糖。
7，糖苷（dlycoside）：單糖半縮醛羥基與別壹個分子的羥基，胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物。
8，糖苷鍵（glycosidic bond）:壹個糖半縮醛羥基與另壹個分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羥基、胺基或巰基之間縮合形成的縮醛或縮酮鍵，常見的糖醛鍵有O—糖苷鍵和N—糖苷鍵。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20個單糖殘基通過糖苷鍵連接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20個以上的單糖通過糖苷鍵連接形成的聚合物。多糖鏈可以是線形的或帶有分支的。
11，還原糖（reducing sugar）：羰基碳（異頭碳）沒有參與形成糖苷鍵，因此可被氧化充當還原劑的糖。
12，澱粉（starch）：壹類多糖，是葡萄糖殘基的同聚物。有兩種形式的澱粉：壹種是直鏈澱粉，是沒有分支的，只是通過α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的聚合物；另壹類是支鏈澱粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷鍵連接的葡萄糖殘基的聚合物，支鏈在分支處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷鍵的葡萄糖殘基的同聚物，支鏈在分支點處通過α-（1→6）糖苷鍵與主鏈相連。
14，極限糊精（limit dexitrin）:是指支鏈澱粉中帶有支鏈的核心部位，該部分經支鏈澱粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或澱粉磷酸化酶作用後仍然存在。糊精的進壹步降解需要α-（1→6）糖苷鍵的水解。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子。肽聚糖是許多細菌細胞壁的主要成分。
16，糖蛋白（glycoprotein）:含有***價連接的葡萄糖殘基的蛋白質。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由雜多糖與壹個多肽連組成的雜化的在分子，多糖是分子的主要成分。
第六章
1，脂肪酸（fatty acid）：是指壹端含有壹個羧基的長的脂肪族碳氫鏈。脂肪酸是最簡單的壹種脂，它是許多更復雜的脂的成分。
2，飽和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
3，不飽和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—雙鍵的脂肪酸。
4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：維持哺乳動物正常生長所必需的，而動物又不能合成的脂肪酸，Eg亞油酸，亞麻酸。
5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那稱為甘油三酯。壹種含有與甘油脂化的三個脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，腦磷脂。
7，鞘脂（sphingolipid）：壹類含有鞘氨醇骨架的兩性脂，壹端連接著壹個長連的脂肪酸，另壹端為壹個極性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，腦磷脂以及神經節苷脂，壹般存在於植物和動物細胞膜內，尤其是在中樞神經系統的組織內含量豐富。
8，鞘磷脂（sphingomyelin）：壹種由神經酰胺的C-1羥基上連接了磷酸毛裏求膽堿（或磷酸乙酰胺）構成的鞘脂。鞘磷脂存在於在多數哺乳動物動物細胞的質膜內，是髓鞘的主要成分。
9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰膽堿（PC），是磷脂酰與膽堿形成的復合物。
10，腦磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰與乙醇胺形成的復合物。
11，脂質體（liposome）：是由包圍水相空間的磷脂雙層形成的囊泡（小泡）。
12，生物膜（bioligical membrane）：鑲嵌有蛋白質的脂雙層，起著畫分和分隔細胞和細胞器作用生物膜也是與許多能量轉化和細胞內通訊有關的重要部位。
13，內在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通過與膜脂的極性頭部或內在的膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的內或外表面弱結合的膜蛋白。
15，流體鑲嵌模型（fluid mosaic model）：針對生物膜的結構提出的壹種模型。在這個模型中，生物膜被描述成鑲嵌有蛋白質的流體脂雙層，脂雙層在結構和功能上都表現出不對稱性。有的蛋白質“鑲“在脂雙層表面，有的則部分或全部嵌入其內部，有的則橫跨整個膜。另外脂和膜蛋白可以進行橫向擴散。
16，通透系數（permeability coefficient）：是離子或小分子擴散過脂雙層膜能力的壹種量度。通透系數大小與這些離子或分子在非極性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是帶有中央水相通道的內在膜蛋白，它可以使大小適合的離子或分子從膜的任壹方向穿過膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意與膜通道蛋白類似，只是該術語常用於細菌。
19，被動轉運（passive transport）：那稱為易化擴散。是壹種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於壹個轉運蛋白上，然後被轉運過膜，但轉運是沿著濃度梯度下降方向進行的，所以被動轉達不需要能量的支持。
20，主動轉運（active transport）：壹種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合於壹個轉運蛋白上然後被轉運過膜，與被動轉運運輸方式相反，主動轉運是逆著濃度梯度下降方向進行的，所以主動轉運需要能量的驅動。在原發主動轉運過程中能源可以是光，ATP或電子傳遞；而第二級主動轉運是在離子濃度梯度下進行的。
21，協同運輸（contransport）：兩種不同溶質的跨膜的耦聯轉運。可以通過壹個轉運蛋白進行同壹方向（同向轉運）或反方向（反向轉運）轉運。
22，胞吞（信用）（endocytosis）：物質被質膜吞入並以膜衍生出的脂囊泡形成（物質在囊泡內）被帶入到細胞內的過程。
第七章
1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶堿通過***價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與堿基壹般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的β-N-糖鍵連接。
2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。
3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-環腺苷酸，是細胞內的第二信使，由於某部些激素或其它分子信號刺激激活腺苷酸環化酶催化ATP環化形成的。
4，磷酸二脂鍵（phosphodiester linkage）:壹種化學基團，指壹分子磷酸與兩個醇（羥基）酯化形成的兩個酯鍵。該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁。例如壹個核苷的3ˊ羥基與別壹個核苷的5ˊ羥基與同壹分子磷酸酯化，就形成了壹個磷酸二脂鍵。
5，脫氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之間是是通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接的。DNA是遺傳信息的載體。
6，核糖核酸（RNA）：通過3ˊ,5ˊ-磷酸二脂鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
7，核糖體核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作為組成成分的壹類 RNA，rRNA是細胞內最 豐富的 RNA .
8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):壹類用作蛋白質合成模板的RNA .
9, 轉移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:壹類攜帶激活氨基酸，將它帶到蛋白質合成部位並將氨基酸整合到生長著的肽鏈上RNA。TRNA含有能識別模板mRNA上互補密碼的反密碼。
10，轉化（作用）（transformation）:壹個外源DNA 通過某種途徑導入壹個宿主菌，引起該菌的遺傳特性改變的作用。
11，轉導（作用）（transduction）:借助於病毒載體，遺傳信息從壹個細胞轉移到另壹個細胞。
12，堿基對（base pair）:通過堿基之間氫鍵配對的核酸鏈中的兩個核苷酸，例如A與T或U , 以及G與C配對 。
13，夏格夫法則（Chargaff’s rules）：所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等（A=T），鳥嘌呤和胞嘧啶的摩爾含量相等（G=C），既嘌呤的總含量相等（A+G=T+C）。DNA的堿基組成具有種的特異性，但沒有組織和器官的特異性。另外，生長和發育階段`營養狀態和環境的改變都不影響DNA的堿基組成。
14，DNA的雙螺旋（DNAdouble helix）：壹種核酸的構象，在該構象中，兩條反向平行的多核甘酸鏈相互纏繞形成壹個右手的雙螺旋結構。堿基位於雙螺旋內側，磷酸與糖基在外側，通過磷酸二脂鍵相連，形成核酸的骨架。堿基平面與假象的中心軸垂直，糖環平面則與軸平行，兩條鏈皆為右手螺旋。雙螺旋的直徑為2nm，堿基堆積距離為0.34nm， 兩核甘酸之間的夾角是36゜，每對螺旋由10對堿基組成，堿基按A-T，G-C配對互補，彼此以氫鍵相聯系。維持DNA雙螺旋結構的穩定的力主要是堿基堆積力。雙螺旋表面有兩條寬窄`深淺不壹的壹個大溝和壹個小溝。
15．大溝（major groove）和小溝（minor groove）:繞B-DNA雙螺旋表面上出現的螺旋槽（溝），寬的溝稱為大溝，窄溝稱為小溝。大溝，小溝都、是由於堿基對堆積和糖-磷酸骨架扭轉造成的。
16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）:DNA本身的卷曲壹般是DNA雙`螺旋的彎曲欠旋（負超螺旋）或過旋（正超螺旋）的結果。
17．拓撲異構酶（topoisomerse）:通過切斷DNA的壹條或兩條鏈中的磷酸二酯鍵，然後重新纏繞和封口來改變DNA連環數的酶。拓撲異構酶Ⅰ、通過切斷DNA中的壹條鏈減少負超螺旋，增加壹個連環數。某些拓撲異構酶Ⅱ也稱為DNA促旋酶。
18．核小體（nucleosome）:用